Priming and polymerization of a bacterial contractile tail structure

Abdelrahim Zoued, Eric Durand (), Yannick R. Brunet, Silvia Spinelli, Badreddine Douzi, Mathilde Guzzo, Nicolas Flaugnatti, Pierre Legrand, Laure Journet, Rémi Fronzes, Tâm Mignot, Christian Cambillau () and Eric Cascales ()
Additional contact information
Abdelrahim Zoued: Laboratoire d’Ingénierie des Systèmes Macromoléculaires, Institut de Microbiologie de la Méditerranée, CNRS UMR7255, Aix-Marseille Université
Eric Durand: Laboratoire d’Ingénierie des Systèmes Macromoléculaires, Institut de Microbiologie de la Méditerranée, CNRS UMR7255, Aix-Marseille Université
Yannick R. Brunet: Laboratoire d’Ingénierie des Systèmes Macromoléculaires, Institut de Microbiologie de la Méditerranée, CNRS UMR7255, Aix-Marseille Université
Silvia Spinelli: Architecture et Fonction des Macromolécules Biologiques, Centre National de la Recherche Scientifique
Badreddine Douzi: Laboratoire d’Ingénierie des Systèmes Macromoléculaires, Institut de Microbiologie de la Méditerranée, CNRS UMR7255, Aix-Marseille Université
Mathilde Guzzo: Laboratoire de Chimie Bactérienne, Institut de Microbiologie de la Méditerranée, CNRS UMR7283, Aix-Marseille Université
Nicolas Flaugnatti: Laboratoire d’Ingénierie des Systèmes Macromoléculaires, Institut de Microbiologie de la Méditerranée, CNRS UMR7255, Aix-Marseille Université
Pierre Legrand: Synchrotron Soleil, L’Orme des merisiers
Laure Journet: Laboratoire d’Ingénierie des Systèmes Macromoléculaires, Institut de Microbiologie de la Méditerranée, CNRS UMR7255, Aix-Marseille Université
Rémi Fronzes: G5 Biologie structurale de la sécrétion bactérienne, Institut Pasteur
Tâm Mignot: Laboratoire de Chimie Bactérienne, Institut de Microbiologie de la Méditerranée, CNRS UMR7283, Aix-Marseille Université
Christian Cambillau: Architecture et Fonction des Macromolécules Biologiques, Centre National de la Recherche Scientifique
Eric Cascales: Laboratoire d’Ingénierie des Systèmes Macromoléculaires, Institut de Microbiologie de la Méditerranée, CNRS UMR7255, Aix-Marseille Université

Nature, 2016, vol. 531, issue 7592, 59-63

Abstract: Abstract Contractile tails are composed of an inner tube wrapped by an outer sheath assembled in an extended, metastable conformation that stores mechanical energy necessary for its contraction. Contraction is used to propel the rigid inner tube towards target cells for DNA or toxin delivery. Although recent studies have revealed the structure of the contractile sheath of the type VI secretion system, the mechanisms by which its polymerization is controlled and coordinated with the assembly of the inner tube remain unknown. Here we show that the starfish-like TssA dodecameric complex interacts with tube and sheath components. Fluorescence microscopy experiments in enteroaggregative Escherichia coli reveal that TssA binds first to the type VI secretion system membrane core complex and then initiates tail polymerization. TssA remains at the tip of the growing structure and incorporates new tube and sheath blocks. On the basis of these results, we propose that TssA primes and coordinates tail tube and sheath biogenesis.

Date: 2016
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DOI: 10.1038/nature17182

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